Struttura proteica

Le proteine sono molecole biologiche con strutture complesse e costituite da aminoacidi. In base alla sequenza degli amminoacidi e alla complessità delle strutture, possiamo distinguere quattro strutture proteiche: primaria, secondaria, terziaria e quaternaria.

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Indice

    Struttura proteica: gli aminoacidi

    Nell'articolo dedicato alle proteine hai già avuto modo di incontrare gli aminoacidi, molecole biologiche di importanza vitale. Gli aminoacidi rappresentano il monomero, ovvero l'unità di base, su cui si sviluppano tutte le strutture proteiche. Pertanto, conoscere gli aminoacidi diventa fondamentale per comprendere i diversi livelli strutturali delle proteine.

    Gli aminoacidi sono composti organici costituiti da un atomo di carbonio centrale, o carbonio α (carbonio alfa), da un gruppo amminico, da un gruppo carbossilico, da un atomo di idrogeno e da un gruppo laterale R, unico per ogni amminoacido.

    Gli amminoacidi si legano tramite legami peptidici durante una reazione chimica chiamata condensazione, formando catene peptidiche. Dunque, quando più amminoacidi sono uniti insieme, si forma una lunga catena chiamata per l'appunto catena polipeptidica (o polipeptide).

    Struttura primaria delle proteine

    La struttura primaria delle proteine è rappresentata dalla sequenza di aminoacidi in una catena polipeptidica. Questa sequenza è determinata da geni specifici situati nel DNA.

    Questa sequenza è essenziale perché influenza sia la forma (struttura) che la funzione delle proteine. Se un solo amminoacido della sequenza viene modificato, la conformazione strutturale della proteina cambia. Inoltre, se ricordi bene (fisiologia), la struttura delle molecole biologiche influisce sulle loro funzioni, e lo stesso vale per le proteine, in cui cambiamenti strutturali deteriminano cambiamenti nelle funzioni.

    Struttura secondaria delle proteine

    La struttura secondaria delle proteine è costituita da una catena polipeptidica dotata di struttura primaria che si "attorciglia" e si "ripiega" nello spazio in diversi modi. Il grado di ripiegamento è infatti specifico per ogni proteina.

    La catena, o parti della catena, forma così due possibili conformazioni strutturali:

    • α-elica
    • foglietto β-ripiegato.

    Le proteine possono avere quindi una conformazione ad alfa-elica, a foglio beta-ripiegato o un mix di entrambe. Queste pieghe nella catena si verificano quando si formano legami idrogeno tra gli amminoacidi. Questi legami garantiscono la stabilità. Si formano tra un atomo di idrogeno (H) carico positivamente del gruppo amminico -NH2 di un amminoacido e un ossigeno (O) carico negativamente del gruppo carbossilico (-COOH) di un altro amminoacido.

    Se ricordi bene dall'articolo sulle molecole biologiche, i legami idrogeno sono deboli di per sé, ma forniscono forza alle molecole quando sono in grandi quantità. Tuttavia, si rompono facilmente.

    Struttura terziaria delle proteine

    Come descritto in precedenza, la struttura secondaria delle proteine è caratterizzata da attorcigliamenti e ripiegamenti della della catena polipeptidica o parti di essa. Se la catena si attorciglia e si ripiega ulteriormente, l'intera molecola assume una specifica forma globulare. Immagina di prendere la struttura secondaria ripiegata e di torcerla ulteriormente in modo che inizi a ripiegarsi in una palla. Questa può essere una rappresentazione della struttura terziaria della proteina.

    La struttura terziaria è la struttura tridimensionale complessiva delle proteine. Rappresenta per tanto un altro livello di complessità. Si può dire che la struttura delle proteine è "salita di livello" in complessità.

    Nella struttura terziaria (e in quella quaternaria, come vedrai più avanti), alle catene può essere collegato un gruppo non proteico (gruppo prostetico) chiamato gruppo ematico o eme.

    Durante la formazione della struttura terziaria, tra gli amminoacidi si formano legami diversi da quelli peptidici. Questi legami determinano la conformazione strutturale e la stabilità della struttura terziaria della proteina.

    • Legami a idrogeno: Questi legami si formano tra gli atomi di ossigeno o azoto e idrogeno nei gruppi R di diversi amminoacidi. Non sono forti, anche se sono numerosi.
    • Legami ionici: I legami ionici si formano tra i gruppi carbossilici e amminici di diversi amminoacidi e solo quei gruppi che non formano già legami peptidici. Inoltre, gli amminoacidi devono essere vicini tra loro perché si formino legami ionici. Come i legami idrogeno, questi legami non sono forti e si rompono facilmente, di solito a causa della variazione del pH.
    • Ponti disolfuro: Questi legami si formano tra gli amminoacidi che hanno lo zolfo nei loro gruppi R. L'amminoacido in questo caso si chiama cisteina. La cisteina è una delle fonti importanti di zolfo nel metabolismo umano. I ponti disolfuro sono molto più forti dei legami idrogeno e ionici.

    Struttura quaternaria delle proteine

    La struttura proteica quaternaria si riferisce a una struttura ancora più complessa, costituita da più di una catena polipeptidica. Ogni catena è contraddistinta da proprie strutture primarie, secondarie e terziarie e viene definita come subunità della struttura quaternaria. Anche qui sono presenti legami a idrogeno, ionici e disolfuro che tengono insieme le catene. La differenza tra struttura terziaria e quaternaria può essere approfondita osservando l'emoglobina, come descritto di seguito.

    Struttura dell'emoglobina

    L'emoglobina costituisce una delle proteine essenziali del nostro corpo. L'emoglobina è una proteina globulare che trasferisce l'ossigeno dai polmoni alle cellule, e conferendo al sangue il tipico colore rosso.

    La sua struttura quaternaria è costituita da quattro catene polipeptidiche collegate tra loro con i legami chimici citati in precedenza. Le catene sono chiamate subunità alfa e beta. Le catene alfa sono identiche tra loro, così come le catene beta (ma sono diverse da quelle alfa). A queste quattro catene è collegato il gruppo ematico che contiene lo ione ferro a cui si lega l'ossigeno.

    Non bisogna confondere le unità alfa e beta con l'alfa-elica e i fogli beta della struttura secondaria. Le unità alfa e beta sono la struttura terziaria, ovvero la struttura secondaria ripiegata in forma tridimensionale. Ciò significa che le unità alfa e beta contengono parti di catene ripiegate a forma di alfa-elica e fogli beta.

    Relazione tra struttura primaria, secondaria, terziaria e quaternaria

    Quando ti interroghi sull'importanza della struttura delle proteine, ricordia che la struttura tridimensionale influisce sulla funzione delle proteine. Essa conferisce a ogni proteina un "contorno" specifico, importante perché le proteine devono riconoscere ed essere riconosciute da altre molecole per interagire.

    Ricordi le proteine fibrose, globulari e di membrana? Le proteine trasportatrici, un tipo di proteine di membrana, di solito trasportano un solo tipo di molecola, che si lega al loro "sito di legame". Ad esempio, il trasportatore di glucosio 1 (GLUT1) trasporta il glucosio attraverso la membrana plasmatica (la membrana della superficie cellulare). Se la sua struttura nativa dovesse cambiare, la sua efficacia nel legare il glucosio diminuirebbe o si perderebbe del tutto.

    Sequenza di aminoacidi

    Inoltre, anche se la struttura tridimensionale determina effettivamente la funzione delle proteine, la struttura tridimensionale stessa è determinata dalla sequenza degli amminoacidi (la struttura primaria delle proteine).

    Ci si potrebbe chiedere: perché una struttura apparentemente semplice gioca un ruolo così vitale nella forma e nella funzione di alcune proteine piuttosto complesse? Come descritto, l'intera struttura e funzione della proteina cambierebbe se un solo amminoacido venisse omesso o scambiato con un altro nella struttura primaria. Questo perché tutte le proteine sono "codificate", cioè funzionano correttamente solo se i loro costituenti (o unità) sono tutti presenti e tutti adatti o se il loro "codice" è corretto. La struttura tridimensionale è, dopo tutto, costituita da molti aminoacidi uniti insieme.

    Struttura proteica - Punti chiave

    • La struttura primaria delle proteine è la sequenza di aminoacidi in una catena polipeptidica. È determinata dal DNA e influenza sia la forma che la funzione delle proteine.
    • La struttura proteica secondaria si riferisce alla catena polipeptidica della struttura primaria che si attorciglia e si ripiega in un certo modo. Il grado di ripiegamento è specifico per ogni proteina. La catena (o parte della catena) può formare due forme diverse: α-elica e foglio pieghettato.
    • La struttura terziaria è la struttura tridimensionale complessiva delle proteine. Si tratta di un ulteriore livello di complessità. Nella struttura terziaria (e in quella quaternaria), alle catene può essere collegato un gruppo non proteico (gruppo prostetico) chiamato gruppo eme o haem. Il gruppo eme serve come "molecola di aiuto" nelle reazioni chimiche.
    • La struttura proteica quaternaria si riferisce a una struttura ancora più complessa, costituita da più di una catena polipeptidica. Ogni catena ha le proprie strutture primarie, secondarie e terziarie e viene definita subunità nella struttura quaternaria.
    • L'emoglobina ha quattro catene polipeptidiche nella sua struttura quaternaria, interconnesse con i tre legami chimici idrogeno, ionico e disolfuro. Le catene sono chiamate subunità alfa e beta. Alle catene è collegato un gruppo eme che contiene lo ione ferro a cui si lega l'ossigeno.

    Domande frequenti riguardo Struttura proteica

    Quali sono le 4 strutture delle proteine?

    La struttra proteica può essere definita in quattro livelli strutturali: primaria, secondaria, terziaria e quaternaria.

    Che cosa si intende per struttura primaria e secondaria delle proteine?

    La struttura primaria, rappresenta la sequenza di amminoacidi che compongono la proteina mentre quella secondaria si riferisce alla conformazione spaziale dei blocchi che costituiscono queste catene.

    Quanti e quali sono i livelli strutturali delle proteine?

    I livelli strutturali delle proteine sono quattro: primario, secondario, terziario e quaternario.

    Cosa sono le proteine strutturali?

    Lo proteine stutturali hanno una funzione di sostegno come il collagene che cosituisce il tessuto connettivo o la cheratina che costituisce le unghie.

    Qual è la funzione di una proteina?

    Le proteine possono avere diverse funzioni in base alle caratteristiche strutturali che le contraddistinguono. Possono infatti svolgere funzioni strutturali come il collagene o catalizzare reazioni metaboliche come gli enzimi.

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