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Proteine

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Quando si pensa alle proteine, la prima cosa che viene in mente sono gli alimenti ricchi di proteine: petto di pollo, filetto di maiale, albume d'uovo, formaggi e latticini, legumi, ecc. Tuttavia, le proteine sono praticamente ovunque. Infatti, gli organismi viventi (considerati in peso secco e ad eccezione delle piante) sono costituiti da proteine in percentuale superiore al 50%. Per questo si può dire che le proteine sono presenti in ogni singola cellula dei sistemi viventi, a volte in numero superiore al milione, dove consentono lo svolgimento di vari processi chimici essenziali, ad esempio la replicazione del DNA.

Definizione delle proteine

Le proteine fanno parte delle macromolecole biologiche e sono tra le quattro più importanti presenti negli organismi viventi.

Le proteine sono molecole complesse a causa della particolarità della loro struttura.

L'unità di base della struttura proteica è un a(m)minoacido. Gli amminoacidi si uniscono in lunghe catene mediante legami peptidici covalenti per formare polimeri chiamati polipeptidi. Queste catene sono così lunghe da ripiegarsi su se stesse più e più volte fino a dare luogo a strutture a dir poco "ingarbugliate". Ciò è alla base della complessità della struttura proteica.

Nei sistemi viventi esistono bene 20 tipi di amminoacidi differenti. Possiamo solo immaginare quante siano le possibili combinazioni che ne derivano! Questo è il motivo per cui la struttura delle proteine è così elaborata e complessa.

Immagina che gli amminoacidi siano lettere dell'alfabeto. Il numero di combinazioni che ne deriva coinciderebbe quindi con il numero di parole che possiamo produrre - pressoché infinito. Impressionante, non è vero?

Gli organismi viventi sono in grado di sintetizzare autonomamente solo una piccola parte delle proteine di cui necessitano. Da qui deriva il bisogno di assumere i restanti amminoacidi (detti amminoacidi essenziali) tramite una corretta alimentazione. Ad esempio, carne e pesce, ma anche cereali e legumi contengono tutti gli amminoacidi essenziali.

Monomeri delle proteine: amminoacidi

Gli amminoacidi sono composti organici formati da carbonio, idrogeno, ossigeno e azoto. L'azoto (N) è la componente principale che li distingue dalle altre macromolecole biologiche. Andiamo ora a esaminare i cinque componenti costitutivi di un amminoacido:

  • un atomo di carbonio centrale, o carbonio α (carbonio alfa);

  • un gruppo amminico -NH2;

  • un gruppo carbossilico -COOH;

  • un atomo di idrogeno -H;

  • un gruppo laterale R, che è unico per ogni amminoacido.

Gli amminoacidi naturalmente presenti nelle proteine, come già accennato, sono 20 e ognuno di essi è costituito dalla struttura base (punti 1-4 del precedente elenco) più un particolare gruppo R. La figura 1 mostra la struttura generale di un amminoacido.

Figura 1. Struttura di un amminoacido.

A seguire, nella figura 2 si può notare come il gruppo R differisca da un amminoacido all'altro. In questa figura sono riportati tutti i 20 amminoacidi soltanto per aiutarti a familiarizzare i loro nomi e le loro strutture. Non è necessario memorizzarli tutti a questo livello, quindi non spaventarti!

Figura 2. La catena laterale di un amminoacido (gruppo R) ne determina le caratteristiche.

Sintesi di proteine

Gli amminoacidi si uniscono tra loro a seguito di una reazione di condensazione e creano tra di loro legami covalenti chiamati legami peptidici. Una catena di amminoacidi legati tra loro mediante legami peptidici forma un polipeptide e, per estensione, una proteina.

Un legame peptidico si forma quando il gruppo carbossilico di un amminoacido reagisce con il gruppo amminico di un altro amminoacido. Chiamiamo questi due aminoacidi 1 e 2. Il gruppo carbossilico dell'amminoacido 1 perde un ossidrile -OH, mentre il gruppo amminico dell'amminoacido 2 perde un atomo di idrogeno -H, creando acqua che viene rilasciata. Il legame peptidico si forma sempre tra l'atomo di carbonio del gruppo carbossilico dell'amminoacido 1 e l'atomo di idrogeno del gruppo amminico dell'amminoacido 2. Una rappresentazione schematica della reazione è riportata nella figura 3.

Figura 3. La reazione di condensazione nella formazione di un legame peptidico.

Quando gli amminoacidi si uniscono con legami peptidici, essi creano peptidi. Due amminoacidi uniti da legami peptidici sono chiamati dipeptidi, tre sono chiamati tripeptidi, ecc. Le proteine contengono più di 50 amminoacidi in una catena e sono perciò chiamate polipeptidi (poli- significa "molti"). Le proteine possono essere costituite da una catena molto lunga o più catene polipeptidiche combinate.

Gli amminoacidi che formano le proteine sono talvolta indicati come residui di amminoacidi. Questo è dovuto al fatto che, quando si forma il legame peptidico tra due amminoacidi, l'acqua viene rimossa "portando via" atomi dalla struttura originale degli amminoacidi. Ciò che rimane della struttura è quindi chiamato residuo amminoacidico.

Struttura delle proteine: primaria, secondaria, terziaria e quaternaria

In base alla sequenza degli aminoacidi e alla complessità della molecola, possiamo distinguere quattro strutture di proteine: primaria, secondaria, terziaria e quaternaria. Le strutture primaria e secondaria guardano alla proteina in 2D, mentre le strutture terziaria e quaternaria si riferiscono alla proteina in 3D.

Figura 4. Struttura delle proteine.

La struttura primaria è la sequenza base di amminoacidi in una catena polipeptidica. La struttura secondaria si riferisce alla catena polipeptidica della struttura primaria che si ripiega in un certo modo a causa del fatto che gli amminoacidi presenti sulla catena interagiscono tra di loro formando legami. Una struttura secondaria comune è quella a elica. Quando anche i gruppi R presenti sulla catena iniziano a interagire tra di loro, la struttura secondaria delle proteine inizia a ripiegarsi ulteriormente e si forma la struttura terziaria. La struttura quaternaria è la più complessa di tutte: si forma quando più catene polipeptidiche, ripiegate in modo specifico, sono legate con gli stessi legami chimici. Per saperne di più su queste strutture, puoi consultare l'articolo "Struttura delle proteine".

Tipi di proteine

Le proteine hanno una vasta gamma di funzioni negli organismi viventi. In base alle loro funzioni generali, possiamo dividerle in tre gruppi: proteine fibrose, globulari e di membrana.

Proteine fibrose

Le proteine fibrose sono proteine strutturali che, come suggerisce il nome, sono responsabili della struttura solida di varie parti di cellule, tessuti e organi. Non partecipano a reazioni chimiche, ma operano esclusivamente come unità strutturali e connettive. Le proteine fibrose sono lunghe catene polipeptidiche che corrono parallele e sono strettamente avvolte l'una all'altra. Questa struttura è stabile grazie ai ponti incrociati che collegano tra loro i vari segmenti di polipeptidi, il che le rende allungate e simili a fibre. Le proteine fibrose sono insolubili in acqua; proprio questa caratteristica, insieme alla loro stabilità e resistenza, le rende eccellenti componenti strutturali.

Le proteine fibrose comprendono collagene, cheratina ed elastina:

  • Il collagene e l'elastina sono i componenti costitutivi della pelle, delle ossa e del tessuto connettivo e servono anche a sostenere la struttura di muscoli, organi e arterie.

  • La cheratina si trova nello strato esterno della pelle umana, nei capelli e nelle unghie, nelle piume, nei becchi, negli artigli e negli zoccoli degli animali.

Proteine globulari

Le proteine globulari sono proteine funzionali. Esse svolgono una gamma di ruoli molto più ampia rispetto alle proteine fibrose. Infatti, agiscono come enzimi, trasportatori, ormoni, recettori e molto altro ancora. Si può dire che le proteine globulari svolgono funzioni metaboliche. Dal punto di vista strutturale, queste proteine sono sferiche o simili a un globo.

Al gruppo delle proteine globulari appartengono l'emoglobina, l'insulina, l'actina e l'amilasi:

  • L'emoglobina trasferisce l'ossigeno dai polmoni alle cellule, conferendo al sangue il suo colore rosso.

  • L'insulina è un ormone che aiuta a regolare i livelli di glucosio nel sangue.

  • L'actina è essenziale per la contrazione muscolare, la motilità cellulare, la divisione cellulare e la segnalazione cellulare.

  • L'amilasi è un enzima che idrolizza (scinde) l'amido in glucosio.

Proprio quest'ultima proteina, l'amilasi, appartiene a uno dei tipi più significativi di proteine: gli enzimi. Per lo più globulari, gli enzimi sono proteine specializzate presenti in tutti gli organismi viventi dove catalizzano (accelerano) le reazioni biochimiche. Per saperne di più su questi composti straordinari, puoi consultare il nostro articolo sugli enzimi.

Senza gli enzimi, la maggior parte delle reazioni chimiche che avvengono nelle cellule si svolgerebbero così lentamente da non permettere la vita!

Abbiamo parlato dell'actina, una proteina globulare coinvolta nella contrazione muscolare. Esiste un'altra proteina che lavora insieme all'actina: la miosina. La miosina non può essere inserita in nessuno dei due gruppi, poiché è costituita da una "coda" fibrosa e da una "testa" globulare. La parte globulare della miosina si lega all'actina e all'ATP idrolizzandolo. L'energia ricavata dall'ATP viene poi utilizzata nel meccanismo di scorrimento dei filamenti. La miosina e l'actina sono proteine motrici che idrolizzano l'ATP e utilizzano l'energia per muoversi lungo i filamenti citoscheletrici all'interno del citoplasma della cellula. Per saperne di più sulla miosina e sull'actina, puoi consultare i nostri articoli sulla contrazione muscolare e sulla teoria dei filamenti scorrevoli.

Proteine di membrana

Le proteine di membrana si trovano nelle membrane plasmatiche. Queste membrane sono membrane di superficie cellulare, cioè separano lo spazio intracellulare da tutto ciò che è extracellulare o esterno alla membrana di superficie. Le proteine di membrana sono composte da un bilayer (doppio strato) di fosfolipidi. Per saperne di più, puoi consultare il nostro articolo sulla struttura della membrana cellulare. Le proteine di membrana fungono da enzimi, facilitano il riconoscimento cellulare e partecipano al trasporto attivo e passivo. Le proteine di membrana si distinguono in integrali e periferiche.

Proteine integrali di membrana

Le proteine integrali di membrana sono parti permanenti della membrana plasmatica. Le proteine integrali che attraversano l'intera membrana sono chiamate proteine transmembrana. Servono come proteine di trasporto, consentendo il passaggio di ioni, acqua e glucosio attraverso la membrana. Esistono due tipi di proteine transmembrana: le proteine canale e le proteine trasportatrici. Queste proteine sono essenziali per il trasporto attraverso le membrane cellulari, compreso il trasporto attivo, la diffusione e l'osmosi.

Proteine periferiche di membrana

Le proteine periferiche di membrana non sono attaccate in modo permanente alla membrana e possono quindi attaccarsi e staccarsi dalle proteine integrali o da entrambi i lati della membrana plasmatica. Il loro ruolo comprende la segnalazione cellulare, la conservazione della struttura e della forma della membrana cellulare, il riconoscimento proteico e l'attività enzimatica.

È importante ricordare che le proteine di membrana differiscono in base alla loro posizione nel bilayer fosfolipidico.

La figura 5 rappresenta la struttura della membrana plasmatica cellulare. In essa puoi riconoscere le varie posizioni delle proteine periferiche e integrali (proteine canale e trasportatrici).

Figura 5. Struttura della membrana plasmatica cellulare.

Metodo del biureto per proteine

Il test o metodo di biureto permette di analizzare le proteine utilizzando un reagente di biureto, una soluzione di colore blu che determina la presenza di legami peptidici in un campione.

Per eseguire il test sono necessari:

  • una provetta pulita e asciutta

  • un campione liquido da analizzare

  • reagente di Biureto

Procedimento:

  1. Versa 1-2 ml di campione liquido nella provetta.

  2. Aggiungi alla provetta la stessa quantità di reagente di biureto.

  3. Agita bene e lascia riposare per 5 minuti.

  4. Osserva e registra il cambiamento. Se la sostanza diventa viola scuro, il test è positivo: ciò significa che nella soluzione sono presenti legami peptidici.

Al posto del reagente di biureto è possibile utilizzare idrossido di sodio (NaOH) e solfato di rame (II) diluito (idrato). In questo caso, solo il punto 1 cambia: è necessario aggiungere al campione una quantità uguale di idrossido di sodio, seguita da alcune gocce di solfato di rame (II) diluito.

Risultato

Interpretazione

Nessun cambiamento di colore: la soluzione rimane blu.

Risultato negativo: non sono presenti proteine.

Cambiamento di colore: la soluzione diventa viola.

Risultato positivo: sono presenti proteine.

Proteine Test di Biureto StudySmarterFigura 6. Test di biureto.

Proteine - Punti chiave

  • Le proteine sono macromolecole biologiche complesse la cui unità di base (monomeri) sono gli amminoacidi.
  • Nei sistemi viventi esistono 20 amminoacidi. Ogni amminoacido è composto da un atomo di carbonio centrale, un gruppo amminico, un gruppo carbossilico, un atomo di idrogeno, e un gruppo laterale R (unico per ogni amminoacido).
  • Le proteine si formano a seguito di reazioni di condensazione degli amminoacidi, che si uniscono tra loro mediante legami covalenti chiamati legami peptidici. I polipeptidi sono molecole composte da più di 50 amminoacidi. Le proteine sono polipeptidi.
  • Le proteine fibrose sono proteine strutturali responsabili delle strutture solide di varie parti di cellule, tessuti e organi. Ne sono un esempio il collagene, la cheratina e l'elastina.
  • Le proteine globulari sono proteine funzionali. Agiscono come enzimi, trasportatori, ormoni, recettori e molto altro. Ne sono un esempio l'emoglobina, l'insulina, l'actina e l'amilasi.
  • Le proteine di membrana si trovano nelle membrane plasmatiche (membrane della superficie cellulare). Servono come enzimi, facilitano il riconoscimento cellulare e partecipano al trasporto attivo e passivo. Esistono proteine di membrana integrali e periferiche.
  • Il test del biureto utilizza il reagente di biureto, una soluzione di colore blu, al fine di determinare la presenza di proteine in un campione. Un risultato positivo è un cambiamento di colore dal blu al viola.

References

  1. Fig. 6 - Biuret_Test_2.jpg (https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/3/37/Biuret_Test_2.jpg) by Ozone aurora/Philip Evans is licensed by CC BY-SA 3.0

Domande frequenti riguardo Proteine

I quattro tipi principali di biomolecole sono: i carboidrati, le proteine, i lipidi e gli acidi nucleici.

Le proteine sono caratterizzate dalla loro complessità. Le loro unità di base sono gli am(m)inoacidi, i quali si combinano in catene molto lunghe per formare polipeptidi. Queste catene sono così lunghe da ripiegarsi su se stesse più e più volte fino a dare luogo a strutture a dir poco "ingarbugliate".

Carbonio e idrogeno sono gli elementi comuni presenti in tutte le biomolecole, in aggiunta esse possono contenere elementi come azoto, ossigeno, fosforo e zolfo.

I lipidi non sono identificati come polimeri propriamente detti, poiché non sono costituiti da monomeri.

I carboidrati complessi (polisaccaridi), le proteine (polipeptidi) e gli acidi nucleici (polinucleotidi) sono polimeri.

Quiz Finale Proteine

Quali sono i tre gruppi principali di proteine?

Proteine fibrose, globulari e di membrana.

Le proteine fanno parte delle macromolecole biologiche.

Vero

I monomeri della struttura proteica sono i monosaccaridi.

Falso

Quanti sono i tipi di amminoacidi esistenti nei sistemi viventi?

20

Come si chiamano i legami covalenti mediante i quali si uniscono gli amminoacidi?

Legami peptidici

Quanti sono i livelli di struttura delle proteine?

4

Come si chiama il composto organico formato da due amminoacidi?

Dipeptide

In un amminoacido, come si chiama il gruppo -COOH?

Gruppo carbossilico

In quali categorie si dividono le proteine di membrana?

Integrali e periferiche.

Le proteine si formano a seguito di una reazione di idrolisi degli amminoacidi.

Falso

Un legame peptidico si forma quando il gruppo carbossilico di un amminoacido reagisce con il gruppo ____ di un altro amminoacido.

amminico

Come sono chiamate le proteine che contengono più di 50 aminoacidi in una catena?

Polipeptidi

Dopo la formazione del legame peptidico nelle proteine gli amminoacidi possono anche essere chiamati ____ .

residui amminoacidici

Quali dei seguenti atomi non è componente strutturale di un amminoacido?

Azoto

In base a cosa si distinguono i vari amminoacidi?

Gruppo R.

La struttura quaternaria è la struttura proteica più complessa.

Vero

I legami peptidici sono legami...

...covalenti.

Gli amminoacidi che il nostro organismo non riesce a sintetizzare autonomamente e che perciò devono essere assunti tramite l'alimentazione sono detti amminoacidi...

...essenziali.

La cheratina è un tipo di proteina...

...fibrosa.

Le proteine trasportatrici sono un tipo di proteine...

...integrali di membrana.

L'insulina è un tipo di proteina...

...globulare.

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